Flavín adenín dinucleótido

Flavín adenín dinucleótido
General
Fórmula estructural
Fórmula molecular	C27H33P2N9O15
Identificadores
Número CAS	146-14-5​
ChEBI	16238
ChEMBL	CHEMBL1232653
ChemSpider	559059
DrugBank	03147
PubChem	643975
UNII	ZC44YTI8KK
KEGG	C00016 D00005, C00016
InChI InChI=InChI=1S/C27H33N9O15P2/c1-10-3-12-13(4-11(10)2)35(24-18(32-12)25(42)34-27(43)33-24)5-14(37)19(39)15(38)6-48-52(44,45)51-53(46,47)49-7-16-20(40)21(41)26(50-16)36-9-31-17-22(28)29-8-30-23(17)36/h3-4,8-9,14-16,19-21,26,37-41H,5-7H2,1-2H3,(H,44,45)(H,46,47)(H2,28,29,30)(H,34,42,43)/t14-,15+,16+,19-,20+,21+,26+/m0/s1 Key: VWWQXMAJTJZDQX-UYBVJOGSSA-N
Propiedades físicas
Masa molar	785,157 g/mol
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El flavín adenín dinucleótido o dinucleótido de flavina y adenina (abreviado FAD en su forma oxidada y FADH₂ en su forma reducida) es una coenzima que interviene en las reacciones metabólicas de ouuyuxidación-reducción.​​

Estructura química

El FAD es una molécula compuesta por una unidad de riboflavina (vitamina B₂),​ unida a un pirofosfato (PP_i), este unido a una ribosa y ésta unida a una adenina. Por tanto, la molécula es en realidad ADP unido a riboflavina; o también AMP unido a la coenzima Flavín mononucleótido o FNDH2

Función

El FAD es una coenzima que interviene como dador o aceptor de electrones y protones (poder reductor) en reacciones metabólicas redox; su estado oxidado (FAD) se reduce a FADH₂ al aceptar dos átomos de hidrógeno (cada uno formado por un electrón y un protón), según la siguiente reacción:

Por tanto, al reducirse capta dos protones y dos electrones, lo que lo capacita para intervenir como dador de energía o de poder reductor en el metabolismo. Por ejemplo, el FAD (y también el NAD) se reduce en el ciclo de Krebs y se oxida en la cadena respiratoria (respiración aeróbica).​

La función bioquímica general del FAD es oxidar los alcanos a alquenos, mientras que el NAD⁺ (un coenzima con similar función) oxida los alcoholes a aldehídos o cetonas. Esto se debe a que la oxidación de un alcano (como el succinato) a un alqueno (como el fumarato) es suficientemente exergónica como para reducir el FAD a FADH₂, pero no para reducir el NAD⁺ a NADH.

La reoxidación del FADH₂ (es decir, la liberación de los dos electrones y dos protones capturados) tiene lugar en la cadena respiratoria, lo que posibilita la formación de ATP (fosforilación oxidativa).

Muchas oxidorreductasas, denominadas flavoenzimas o flavoproteínas, requieren FAD como coenzima para oxidar los substratos. Pero en el enzima succinato deshidrogenasa, que oxida el succinato a fumarato en el ciclo de Krebs, el FAD es realmente un grupo prostético, ya que está unido fuerte y permanentemente a la enzima mediante un enlace covalente.

Referencias