No mundo de hoje, Piruvato desidrogenase tornou-se um tema de grande relevância e interesse para um amplo espectro da sociedade. Desde o seu surgimento, tem despertado a curiosidade e a atenção de especialistas, pesquisadores, acadêmicos e do público em geral. A sua importância reside no seu impacto em vários aspectos da vida quotidiana, bem como na sua influência no desenvolvimento de diferentes campos de estudo e profissões. Neste artigo exploramos detalhadamente os diferentes aspectos relacionados com Piruvato desidrogenase, desde a sua origem histórica até ao seu impacto no presente, analisando as suas implicações e projectando a sua possível evolução no futuro.
piruvato desidrogenase (lipoamida) alfa 1 | |
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Indicadores | |
Símbolo | PDHA1 |
Símbolos alt. | PDHA |
HUGO | 8806 |
Entrez | 5160 |
OMIM | 300502 |
RefSeq | NM_000284 |
UniProt | P08559 |
Outros dados | |
Número EC | 1.2.4.1 |
Locus | Cr. X p22.1 |
piruvato desidrogenase (lipoamida) alfa 2 | |
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Indicadores | |
Símbolos alt. | PDHAL |
HUGO | 8807 |
Entrez | 5161 |
OMIM | 179061 |
RefSeq | NM_005390 |
UniProt | P29803 |
Outros dados | |
Número EC | 1.2.4.1 |
Locus | Cr. 4 q22-q23 |
piruvato desidrogenase (lipoamida) beta | |
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Indicadores | |
Símbolo | PDHB |
HUGO | 8808 |
Entrez | 5162 |
OMIM | 179060 |
RefSeq | NM_000925 |
UniProt | P11177 |
Outros dados | |
Número EC | 1.2.4.1 |
Locus | Cr. 3 p21.1-14.2 |
A piruvato desidrogenase é o primeiro componente do complexo enzimático piruvato desidrogenase. EC 1.2.4.1.
E1 executa a primeira de duas reacções no complexo. Elas são:
Fosforilação de E1 pela piruvato desidrogenase quinase inativa E1 e subsequentemente todo o complexo.
Esta ação é revertida pela alta relação Insulina/Glucagon, que têm como consequência o aumento da transcrição da piruvato desidrogenase fosfatase, e repressão do gene da piruvato desidrogenase quinase. Tal mecanismo resulta em alta produção de Acetil-CoA.
E1 é uma proteína multimérica:
Em bactérias, existe uma forma de piruvato desidrogenase, também denominada piruvato oxidase (EC 1.2.2.2). Esta enzima liga a oxidação do piruvato em acetato e dióxido de carbono à redução de ferrocitrocromo. Em E. coli esta enzima é codificada pelo gene pox B e a proteína possui um cofactor flavínico. A enzima aumenta a eficiência do crescimento de E. coli sob condições aeróbica.