Posttranslační modifikace
Posttranslační modifikace je téma, které upoutalo pozornost milionů lidí po celém světě. Ať už kvůli svému historickému významu, jeho dopadu na současnou společnost nebo jednoduše jeho schopnosti vyvolávat kontroverze, Posttranslační modifikace je téma, které stojí za to prozkoumat a analyzovat do hloubky. V průběhu let rozpoutala nekonečné debaty a úvahy, které demonstrovaly její význam v různých sférách lidského života. V tomto článku se ponoříme do různých aspektů Posttranslační modifikace a prozkoumáme jeho dopad na kulturu, politiku, vědu a každodenní život. Prostřednictvím podrobné a objektivní analýzy se snažíme osvětlit toto dnes tak aktuální téma.
Posttranslačními modifikacemi se označují úpravy proteinů po jejich nasyntetizování ribozomem. Proteiny mohou být modifikovány (upravovány) kdykoliv během doby jejich existence a dokonce i během jejich syntézy (tento jev je někdy označován za kotranslační modifikace). Posttranslační modifikace dodávají proteinům nové vlastnosti, stabilizují jejich konformace, pomáhají regulovat jejich funkce, přispívají k imunitním rozpoznáváním atd.
Nejčastější posttranslační modifikace
- fosforylace/defosforylace – enzymy kinázy a fosfatázy připojují či odpojují fosfátovou (PO43−) skupinu k proteinu na jeho serinové / threoninové zbytky nebo tyrosinové zbytky. Fosforylace/defosforylace často působí jako přepínač mezi aktivní a neaktivní formou proteinu.
- glykosylace – napojování sacharidů na protein. Sacharidové zbytky jsou nejčastěji připojovány na serin/ threonin – v případě tzv. O-glykoproteinů, nebo asparagin v případě N-glykoproteinů. Navázání sacharidů může stabilizovat konformaci proteinů; sacharidové složky mnoha proteinů se účastní rozpoznávacích interakcí (protein-sacharidové a nově objevené sacharid-sacharidové interakce)
- přidání GPI kotvy (GPI - glykofosfatidylinositol) - připojení GPI na C-konec proteinu. Slouží k uchycení proteinu k membráně
- ubikvitinace – připojení malého proteinu ubiquitinu k upravovanému proteinu přes aminokyselinu lysin ( její volný –NH2 konec). Připojování ubiquitinu na proteiny slouží jako molekulární hodiny, které určují stáří proteinu. Proteiny s mnoha navázanými ubiquitiny jsou degradovány v cytoplasmě pomocí proteazomu. Kromě této funkce specifické navázání několika molekul ubiquitinu slouží k regulaci funkce některých proteinů
- sumoylace - připojení proteinu SUMO1, regulace funkce proteinů.
- proteolýza – odštěpení části molekuly proteinu – vede často k aktivaci nebo desaktivaci funkce proteinu.
- methylace – methylování koncové –NH2 lysinu a argininu, vede ke zvýšení bazicity těchto aminokyselin a tím zesílení iontových interakcí.
- acetylace – acetylace koncové –NH2 lysinu snižuje jeho bazicitu a zeslabuje tak iontové interakce
- hydroxylace – hydroxylace prolinu nebo lysinu v kolagenu, slouží ke stabilizování specifické konformace molekuly kolagenu (trojitá šroubovice).
- prenylace – připojení farnesylu nebo geranyl-geranylu (isoprenoidy) k C-terminálním cysteinům cílového proteinu; slouží k ukotvení proteinů do membrán
- myristylace (myristoylace) - připojení zbytku kyseliny myristové ke koncovému glycinu proteinu
- palmitoylace (modifikace kyselinou palmitovou , S-palmitoylace) - připojení zbytku kyseliny palmitové na -SH skupinu cysteinu
- disulfidické můstky - oxidace dvou -SH skupiny cysteinu na -S-S-
- ADP-ribosylace - navázání ADP-ribózy na protein
- vazba prostetických skupin – např. FAD, FMN, hem, nutné pro funkci některých enzymů
Odkazy
Reference
- ↑ Di Girolamo M, Dani N, Stilla A, Corda D.Physiological relevance of the endogenous mono(ADP-ribosyl)ation of cellular proteins. FEBS J. 2005 Sep;272(18):4565-75
Literatura
- Voet D., Voet JG, Pratt CW, "Fundamentals of biochemistry, life at molecular level" 2nd edition, 2006 John Wiley and Sons (Asia) Pte Ltd, ISBN 0-471-74268-6
- Lodish at al, "Molecular cell biology" 5th edition, 2004, W.H. Freeman and Company, ISBN 0-7167-4366-3
Související články
Externí odkazy
Obrázky, zvuky či videa k tématu posttranslační modifikace na Wikimedia Commons
