V tomto článku důkladně prozkoumáme téma Prolin, téma velkého významu v dnešní společnosti. Od jeho počátků až po jeho dnešní dopad se ponoříme do různých aspektů souvisejících s Prolin, abychom nabídli kompletní a obohacující pohled. V tomto směru budeme analyzovat jeho vliv v různých oblastech, jeho vývoj v čase a různé perspektivy, které existují kolem Prolin. Dále prozkoumáme důsledky, které má Prolin v našem každodenním životě a v budoucnu, a zdůrazníme jeho důležitost v současném kontextu. V tomto článku se snažíme poskytnout široký a podrobný přehled Prolin, který bude zajímat všechny typy čtenářů.
Prolin | |
---|---|
L-prolin | |
Obecné | |
Systematický název | (2S)-pyrrolidin-2-karboxylová kyselina |
Triviální název | Prolin |
Ostatní názvy | (2S)-azacyklopentan-2-karboxylová kyselina |
Sumární vzorec | C5H9NO2 |
Identifikace | |
Registrační číslo CAS | 147-85-3 |
Vlastnosti | |
Molární hmotnost | 115,13 g/mol |
Hustota | 1,595 g/cm3 |
Disociační konstanta pKa | pKCOOH:1,95 pKNH: 10,64 |
Izoelektrický bod | 6,4 |
Průměrný výskyt | (v proteinech) 1,4 % |
Některá data mohou pocházet z datové položky. |
Prolin (zkratky Pro, P) je jednou z 23 proteinogenních aminokyselin. Řadí se mezi nepolární aminokyseliny.
Prolin je neslučitelný s některými sekundárními strukturami proteinů (α-helix, beta-skládaný list), zato se velmi často vyskytuje v β-otáčkách. Důvodem je právě jeho iminoskupina, která v peptidové vazbě stabilizuje cis konfiguraci (na rozdíl od běžnější a stabilnější trans konfigurace). Cis konfigurace mění směr peptidového řetězce (proto narušuje strukturu α helixu i β skládaného listu) a naopak stabilizuje β otáčku.
Nepatří mezi esenciální aminokyseliny.
Prolin často označuje jako iminokyselina, protože -NH2 skupina na α-uhlíku je zacyklená s postranním řetězcem. To je však nesprávné tvrzení, protože definice iminu jasně poukazuje na dvojnou vazbu dusíku iminoskupiny s jediným atomem. V případě prolinu je dusík navázán dvěma jednoduchými vazbami na dva uhlíky.