YIF1A (homolog Yip1 interakcijskog faktora A) poznat je i kao YIF1, YIF1P, FinGER7 i 54TM. Kod ljudi, ima 4.591 parova baza s osam egzona, a nalazi se na minus lancu hromosoma 11,sekvenca 11q13,2.
Promotori
Četiri su predviđena promotora za YIIF1A. Predviđena regija promotora s najvećim povjerenjem je GXP_50494 i duga 1.252 parova baza; proteže se od prvog egzona YIF1A. Ovaj promotor se nalazi na minus lancu hromosoma 11.
Promotorska varijanta 1 transkripta YIF1A sadrži brojna mjesta vezanja transkripcijskog faktora. Transkripcijski faktori za koje se predviđa da će se vezati za promotorsku regiju uključuju sljedeće.
Protein akutne mijeloidne leukemije 1, RUNX1 (transkripcijski faktor 1 povezan s tuntom)
Protein cinkovog prsta 263, ZKSCAN12 (protein cinkovog prsta sa KRAB i SCAN domenima 12)
Elementi odgovora na estrogen (ER alfa), IR3 mjesta
Laktotransferin i deltalaktoferin, protein koji inhibira rast 12
TGFB-inducirani protein ranog odgovora na rast 1 (KLF10)
Ekspresija
Ekspresija YIF1A je najjača u duodenumu i jetri. Također se eksprimirs u umjerenim količinama i u tkivima, uključujući debelo crijevo,jajnike, gušteraču, slezenu i jednjak, a izražava se u nižim razinama u raznim drugim tkivima. NCBI GeoProfile data provide the tissue expression graph for YIF1A in humans; it also indicates that YIF1A is expressed at moderately to moderately low across all other tissues.
YIF1A ima izoforme 1 i 2, s egzonima 8 i 7. Dva transkripta podvrgavaju se alternativnoj preradi i prevode se u proteine s 293, odnosno 241 aminokiselinom.
RNK-vezujući proteini
5'neprevedena regija ima mjesta vezanja za RBXM, EIF4B i FUS. 3 'neprevedena regija predviđa mjesta vezivanja za ELAVL1, koji je elementima bogatim AU i regulira stabilnost iRNK.
Protein
Opća svojstva
Najduža proteinska izoforma YIF1A ima 293 aminokiseline. Ima molekulsku težinu od približno 32,0 kDa, s predviđenom izoelektričnom tačkom od približno 8,98.
Kompozicija
YIF1 je vrlo normalan protein u smislu količine aminokiselina koje sadrži. Sastav svakog aminokiselinskog ostatka sličan je njegovom prosječnom relativnom sastavu među ljudskim proteinima. Nema grupa naboja, pokretljivosti ili obrazaca. Postoji ponavljajuća struktura na TFHL.
Domeni i motivi
YIF1A ima jedan konzervirani domen, pfam03878 (AA 57 →287). Unutar domena postoji pet transmembranskih domena, po tri necitosolna i citosolna domena. Pretpostavljeno je da postoji moguća uloga u transportu između endoplazmatskog retikuluma i Golgijevog parata.
Struktura
Struktura YIF1A sastoji se od približno 59% alfa-heliksa, s TM spiralom i neuređenim regijama koje čine ostatak strukture; nije predviđen beta-lanac.
YIF1A prolazi kroz cijepanje metionina i N-terminalnuacetilaciju, što je jedna od najčešćih posttranslacijskih modifikacija eukariotskih proteina. Također se fosforilira neodređenim kinazama na nekoliko mjesta. Three glycation site is predicted in lysine residue(lys 104,161, and 211). YIF1A se podvrgava modifikaciji O-ß-GlcNAc na pet lokacija, od kojih je jedno mjesto Yin-Yang.
Interaktivni proteini
Na osnovu fluorescentne mikroskopije, potvrđena dva hibrida i anti-tag koimunoprecipitacije, a proteini koji će najvjerojatnije stupiti u interakciju s YIF1A su GPR37, SEC23IP, REEP2 i YIPF5 . Studije pokazuju da interakcija između VAPB -a i YIF1A kontrolira isporuku membrane u dendrite. Također učestvuje u ER-proteinu razvijenog odgovora (UPR), indukcijom ERN1/IRE1. Osim toga, protein YIF1A stupa u interakciju s proteinom M SARS-Cov-2.
^"Human PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
^"Mouse PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
^Vitale G, Alexandrov K, Ullrich O, Horiuchi H, Giner A, Dobson C, et al. (Jan 1997). "The GDP/GTP cycle of Rab5 in the regulation of endocytotic membrane traffic". Cold Spring Harbor Symposia on Quantitative Biology. 60: 211–20. doi:10.1101/SQB.1995.060.01.024. PMID8824393.
^Yoshida Y, Suzuki K, Yamamoto A, Sakai N, Bando M, Tanimoto K, et al. (novembar 2008). "YIPF5 and YIF1A recycle between the ER and the Golgi apparatus and are involved in the maintenance of the Golgi structure". Experimental Cell Research. 314 (19): 3427–43. doi:10.1016/j.yexcr.2008.07.023. PMID18718466.
Maruyama K, Sugano S (januar 1994). "Oligo-capping: a simple method to replace the cap structure of eukaryotic mRNAs with oligoribonucleotides". Gene. 138 (1–2): 171–4. doi:10.1016/0378-1119(94)90802-8. PMID8125298.
Suzuki Y, Yoshitomo-Nakagawa K, Maruyama K, Suyama A, Sugano S (oktobar 1997). "Construction and characterization of a full length-enriched and a 5'-end-enriched cDNA library". Gene. 200 (1–2): 149–56. doi:10.1016/S0378-1119(97)00411-3. PMID9373149.
Jin C, Zhang Y, Zhu H, Ahmed K, Fu C, Yao X (august 2005). "Human Yip1A specifies the localization of Yif1 to the Golgi apparatus". Biochemical and Biophysical Research Communications. 334 (1): 16–22. doi:10.1016/j.bbrc.2005.06.051. PMID15990086.